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2020年8月14日 11:12 (瀬口 正晴)

セリアック病とグルテン−3

2.3 小麦グルテン
1745年、イタリアの生化学者Jacopo Beccariは、小麦グルテンを植物由来の最初のタンパク質として「De frumento」(穀物に関する)の記事で説明した。それ以前は、タンパク質は動物起源の材料にのみ存在すると信じられていた。小麦の世界的な収量に基づいて、推定5,000万トンの小麦グルテンが毎年生産されており、植物タンパク質の中でも主要クラスとなっている。小麦グルテンの特別な物理的および化学的特性は、小麦粉の独特のベーキング特性のために、穀物の中で小麦の例外的な位置を占めている。グルテンは通常の状態では水に溶けない。その不溶性と疎水性にもかかわらず、グルテンはその乾燥重量の約2倍の水を吸収する。水和グルテンネットワークが形成されるため、小麦粉は水と混合すると粘着性の粘弾性生地を形成する。したがって、生地は発酵中に生成されたガスを保持し、これによりパンを焼いた後に均一に穴が開いた弾力のあるパンになる。
グルテンは、主に小麦粉の2つの主要なタンパク質画分で構成されている:(1)グリアジンと(2)グルテニン。両方の画分が小麦生地の物理的特性(凝集性、粘度、伸展性、弾性)を決定的に説明することは一般的に受け入れられている。これらは、これらのプロパティの重要な貢献物であるが、機能は異なる。水和グリアジンは弾性がほとんどなく、グルテニンよりも粘着性が低い。それらは主に生地の粘度と伸展性に寄与する。対照的に、水和グルテニンは粘着性で弾力性があり、生地の強度と弾力性に関与する。したがって、小麦グルテンは「2成分接着剤」であり、グリアジンはグルテニンの可塑剤または溶媒として機能する。望ましい生地とパンの特性を得るには、2つの適切な混合物(≒2:1)が不可欠である。
グルテンは、非常に複雑な化学構造によって特徴付けられる。小麦貯蔵タンパク質に対応する数百のタンパク質成分で構成され、小麦粒のでんぷん質の胚乳で形成される。同様に、それらは異なるグリアジン型(ω5-、ω1,2-、α-、およびγ-グリアジン)およびグルテニン型(HMW-およびLMW-GS)に分類される。アミノ酸配列に加えて、タンパク質の共有結合および非共有結合と分子量分布により、グルテンのユニークな化学的および物理的特性が決まる。ジスルフィド結合は、グルテンの「構造」の最も重要な決定要因の1つである。それらは、システイン残基のスルフヒドリル基間で、単一のタンパク質内(鎖内)またはタンパク質間(鎖間)で形成される。いくつかの例外を除いて、ω5-およびω1,2-グリアジンはシステインを含まず、モノマーとして存在する。ほとんどのα-グリアジンとγ-グリアジンはそれぞれ6個と8個のシステインを含み、配列セクションIIIとVの間にまたは間に存在する3つまたは4つの相同鎖内ジスルフィド結合を形成する。 N末端ドメイン(セクションIおよびII)にはシステインがなく、その結果、ジスルフィド結合がない。 C末端ドメイン(セクションIII、IV、およびV)には、2つの小さな環(ABおよびC)と大きな環(D)を形成する3つの鎖内ジスルフィド結合に関与する6つのシステイン残基が含まれる。 8つのシステインを持つγ-グリアジンは、別々の環AとBで4つの鎖内ジスルフィド結合を形成する。 LMW-GSには8つのシステイン残基が含まれており、そのうち6つは、α-およびγ-グリアジンのものと相同な3つの鎖内ジスルフィド結合を形成する。セクションIおよびIVにある2つのシステイン残基はLMW-GSに固有であり、それらは主に同じタイプのシステインとの鎖間結合に関与している。同様に、HMW-GSは鎖内および鎖間ジスルフィド結合を形成し、後者はエンドツーエンド重合に関与している。したがって、グルテニン凝集体は、鎖間ジスルフィド結合で結合されたLMW-GSポリマーとHMW-GSポリマーで構成されている。重合は、グルタチオンやシステインなどのいわゆるターミネーターによって停止される。

ジスルフィド結合に加えて、水素結合などの非共有結合、および程度の低いイオン結合や疎水結合が複雑なグルテン構造に寄与している。グルテンのさらなる特徴は、タンパク質の分子量分布が広いことである。単量体グリアジン(ω5-、ω1,2-、α-、γ-グリアジン)の分子量は約30,000〜55,000である。モノマーに加えて、アルコール可溶性グリアジン画分には、分子量がおよそ60,000から600,000の範囲のオリゴマーが含まれている。それらは、修飾されたグリアジン(奇数のシステインを含む)と鎖間でリンクされたLMW-GSで構成されている。それらは、HMWグリアジン、凝集グリアジン、またはエタノール可溶性グルテニンとは異なる名前が付けられている。アルコール不溶性グルテニン画分には、LMW-およびHMW-GSのポリマーが結合しており、分子量が600,000から1,000万を超える。グルテニンマクロポリマーと呼ばれる最大のポリマーは、自然界で最大のタンパク質に属している可能性がある。ライムギ粉には小麦粉タンパク質と相同のタンパク質が含まれているが、グルテンを形成する能力は失われている。構造の違い(ジスルフィド構造、分子量分布、モノマーとポリマーの比率など)が理由として議論されている。さらに、ライムギ粉のアラビノキシラン含有量が高いため、生地の混合中に貯蔵タンパク質の凝集がライムギグルテンを形成するのを防ぐようである。小麦グルテンは実験室で小麦粉と水を混ぜて生地にし、手動でまたは特定の機器(Glutomatic®、Perten Instruments)でデンプンと水溶性物質を水流で洗い流すことで簡単に調製できる。このプロセスにより、いわゆるウェットグルテンが得られる。このグルテンは、乾燥させて、粉砕してバイタルグルテンとして知られる製品にすることができる。グルテンの工業的大規模生産は、原則として、単純な実験室手順に似ている:小麦粉から生地または生地を準備し、凝集したグルテンをデンプンおよび他の成分から分離し、リングドライヤーでグルテンを乾燥させ、均質化のために粉砕する。重要なグルテンは小麦澱粉生産の重要な副産物である。市販のグルテンの組成は、出発材料(小麦の種類)およびプロセス条件、特に洗浄の程度に応じて大きく異なる。平均して、バイタルグルテンには、タンパク質80%、脂質7%、水6%、デンプン5%、アラビノキシラン1%、および灰1%が含まれている。伝統的に、食品用途における重要なグルテンの主な使用は、ベーカリーおよび製パン産業であり、現在も続いている。グルテンは小麦粉改良製品の重要な成分であり、高タンパク質含有量と水分吸収、生地の取り扱いの改善、パンの品質向上を保証する。さらに、パン屋は、さまざまな量のグルテンを追加して、さまざまな焼き製品の要件を満たすことができるため、使用する小麦粉の焼き品質が異なっていても、製パンプロセスを標準化できる。さらに、ペットフード業界ではかなりの量のグルテンが使用されている。CD患者は、多くの複合食品に「隠れた」グルテンが予期せず存在することに注意する必要がある。食肉および魚産業は、小麦粉グルテンのユニークな接着性と熱硬化性を、ひき肉、テクスチャー加工肉、肉類、缶詰ハム、ソーセージ、鶏肉ロール、シーフード類などの製品に使用している。水和グルテンのユニークな粘弾性特性は、模造モッツァレラなどの合成チーズの製造に活用できる。グルテンの水結合と増粘特性は、アイスクリーム、インスタントプディング、スープ、ソース、ケチャップ、マリネ、ドレッシングの品質を改善するために使用される。グルテンは、コーンフレークやパフライスなどの朝食用シリアルの製造にも使用される。グルテンは、ビタミンやミネラルのサプリメントを結合し、製品の強度とサクサク感を改善するのに役立つ。酸によって部分的に加水分解されたグルテンタンパク質は、高い乳化能力と良好な溶解性を持ち、コーヒークリーマーなどで添加剤として使用される。

小麦グルテンには、非食品産業でも多くの用途がある(接着剤、コーティング、洗剤、ホイルなど)。食用グルテン箔(例えば、果物やチーズのコーティング用)が市場に導入された後、コーデックス規格163-1987は、本来グルテンを含まない食品へのこれらの箔の使用を禁止した。グルテンは、一部の医薬品、切手糊、および化粧品(口紅など)に含まれている場合がある。アミノ、カルボキシ、カルボキサミド、およびチオール基の化学修飾または酵素処理により、グルテンの粘弾性特性のさまざまなバリエーションが可能になる。また、グルテンは容易に生分解され、再生可能で持続可能な原料から製造されるため、石油ベースのポリマーの代替品としてのグルテンにも関心がある。


2.4
トウモロコシ、米、モロコシ、ヒエの貯蔵タンパク質

トウモロコシ、米、モロコシ、ヒエの貯蔵タンパク質は、小麦、ライムギ、大麦、オートムギの貯蔵タンパク質とは大きく異なる。アミノ酸組成には、グルタミンとプロリンが少なく、ロイシンなどの疎水性アミノ酸が多く含まれている。トウモロコシ貯蔵タンパク質(ゼイン)は、アルコール可溶性モノマーゼインと、加熱時またはジスルフィド結合の還元後にのみアルコール可溶性である架橋ゼインに分類できる。構造の違いによると、ゼインは4つのサブクラスに細分化されている。主要なサブクラスであるαゼイン(全ゼインの71〜85%)、続いてγ-ゼイン(10〜20%)、β-およびδ-ゼイン(各1〜5%)。 α-ゼインは、分子量19,000および22,000の単量体タンパク質である。それらのアミノ酸配列には、グルタミンとプロリンが豊富な最大10個の反復単位が含まれていますが、これらは、コムギおよびオートムギのものとは異なる。他のサブクラスのゼインはジスルフィド結合によって架橋されており、そのサブユニットの分子量は18,000および27,000(γ-ゼイン)、18,000(β-ゼイン)、10,000(δ-ゼイン)である。ソルガムとヒエの貯蔵タンパク質(カフィリン)は、ゼインと密接に関連しており、類似している。カフィリンは、溶解度、分子量、およびアミノ酸配列に基づいて、α、β、γ、およびδサブクラスにも細分化される。 α-カフィリンは単量体タンパク質であり、主要なサブクラスであり、総カフィリンの約65%〜85%を占めている。他のサブクラスのタンパク質は、高度に架橋されており、ジスルフィド結合の還元後にのみアルコールに可溶である。平均して、これらのそれぞれは総カフィリンの10%未満を占めている。イネ(オリジン)の貯蔵タンパク質は、プロラミンとグルテリンの比が非常に不均衡であるという特徴がある(≈1:30)。両方の画分は、穀物貯蔵タンパク質の中で最も低いプロリン含有量(約5 mol%)を示している。プロラミン成分の分子量は17,000から23,000の範囲であり、グルテリンサブユニットの分子量は20,000から38,000の範囲である。

トウモロコシ、米、モロコシ、およびヒエからの貯蔵タンパク質のアミノ酸配列は、知られている限り、グルテンタンパク質のものとは完全に異なる。例としてのゼインcZ22A1(α-ゼイン)の配列がある。グルタミンのアミド分解のアルゴリズムによれば、ゼインはTG2によって頻繁にアミド分解される。しかし、このタンパク質タイプは消化管の酵素によって十分に消化される。ペプシン、トリプシン、キモトリプシンによるインシリコフラグメンテーションは、8アミノ酸残基(8〜18、63〜74、233〜241)を超える長さの3つのペプチドのみを生成する。それらの構造は、HLA-DQバインディングの要件に適合しない。対照的に、Chabrera-Chavezと研究者は、in silico分析により、ゼインの消化性トリプシン消化物中のいくつかの免疫反応性α-ゼインペプチドを同定した。彼らは、トウモロコシプロラミンはCD患者の限られたサブグループにとって有害であり、このサブグループはGFDに加えてトウモロコシフリーの食事療法に従うべきであると仮定した。しかし、ゼインの前に免疫原性と毒性に関する包括的なin vivoおよびin vitro試験を実施する必要があり、それに対応して、CD患者に無害な食品成分としてトウモロコシが問題になっている。

 

 

 

 

 

 

 

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